含糖量子企业自身的非常多元性和很多的N-glycoproteins低表达工艺含量使对N-glycosylation机构的定性分析的分析更为麻烦。在检侧低丰度的N糖基化遮盖住核淀粉酶或肽段时，另外添加巨大未遮盖住的核淀粉酶肽断，这很非常容易将低丰度的糖基化遮盖住核淀粉酶肽段的警报遮盖住。凝素亲和法是当前糖核淀粉酶质组学中软件应用比较多泛的转移聚集工艺。凝集素（lectin）一类糖融入核淀粉酶质，能专注甄别某种个性化机构的单糖或聚糖中其他的糖基回文序列而与之融入，她们与糖链可逆转非共价融入，糖核淀粉酶或糖肽被凝集素阻止之前，通畅用其他的单糖可以通过角逐融入凝集素将糖核淀粉酶或糖肽洗刷算下来。 球高膳食纤维要经过酶解后借助凝集素（lectin）丰度N-糖基化肽段，如果用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去连到在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该加工处理引发Asn大大大分子量增长2.9890Da。结尾用爆率高等级LC-MS质谱仪查测脱糖后的肽段，用收录统计资料库，根本脱糖后大大大分子量与他按理来说大大大分子量的变化无常、糖基化装饰肽段的队列，所以断定该球高膳食纤维的N-糖基化位点。N-糖基化位点断定往后，再借助label-free的关键技术对其来降钙素原检测分享。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031